Biochemie-Klausur SS 2018

Dozent: Prof Piechulla

  1. Welche Co-Faktoren (Co-Enzyme oder prosthetische Gruppen) oder funktionelle Aminosäuren werden von den folgenden Enzymen/ Enzym- bzw. Proteinkomplexen für ihre katalytische Aktivität benötigt?
    1. Lysin
    2. TPP
    3. NADH
    4. Cystein
    5. PLP
    6. Biotin
  2. Schreiben Sie die Strukturformel des Tripeptids „Methionin-Tyrosin-Aspartat“ vom N-terminalen zum C-terminalen Ende auf.
  3. Glykogen und Triacylglyceride werden im tierischen Körper gespeichert. Wo werden sie gespeichert? Zeichnen Sie je ein Beispiel auf.
  4. Beschreiben Sie die molekularen Grundlagen der Allosterie am Beispiel des Hämoglobins.
  5. Welche Bindungen oder Produkte entstehen, wenn
    1. Alkohol + Alkohol
    2. Säure + Säure
    3. Zucker + Zucker
    4. Alkohol + Aldehyd
    5. Carbonylgruppe + Amin
    6. Carbonylgruppe + Carbonylgruppe
    7. Thiol + Aminogruppe

    reagieren? Nennen Sie die zwei energiereichsten Bindungen.

  6. Wie kann eine Zelle aus NADH ATP gewinnen?
  7. Nennen Sie die Intermediate der Glykolyse. Warum ist die GAP-Dehydrogenase ein essentielles Enzym?
  8. Nennen Sie die Intermediate des Tricarbonsäurezyklus in der richtigen Reihenfolge. Welche Reaktionen liefern Reduktionsäquivalente? Welcher Schritt liefert Energie?
  9. Man isst Bohnen als Gemüsebeilage. Welches biochemisches Hauptmolekül ist enthalten und wie wird es im menschlichen Körper abgebaut (bis Harnstoffabbau aufzeigen)?
  10. ?

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Biochemie Klausur 2016 (Lehramt)

Dorzent: Fr. Prof. Piechulla

  1. Sie essen ein Brötchen mit Käse und Ei.
    a) Nennen Sie alle Biomoleküle, die verdaut bzw. abgebaut werden müssen.
    b) Nennen Sie die Stoffwechselwege, über die diese Metabolite abgebaut werden.
  2. Welche Organismen und welcher Enzymkomplex ist für die Fixierung von Luftstickstoff ver-antwortlich?
  3. Welche Reaktionen werden von RubisCO katalysiert?
  4. Nennen Sie die Intermediate des Tricarbonsäurezyklus in der richtigen Reihenfolge. Welche Reaktionen liefern Reduktionsäquivalente?
  5. Glykogen und Triacylglyceride dienen als Energiespeicher im Tier. Wo werden diese synthe-tisiert und wo werden sie gespeichert? Zeichnen Sie die Struktur je eines exemplarischen Moleküls dieser Stoffklasse.
  6. Beschreiben Sie die molekularen Grundlagen des Sauerstofftransportes von Hämoglobin. Erläutern Sie, wieso Hämoglobin einerseits in der Lunge Sauerstoff aufnehmen und ande-rerseits diesen an Muskelgewebszellen abgeben kann.
  7. Schreiben Sie die Strukturformel des Tripeptids „Methionin – Tyrosin – Isoleucin“ vom N-terminalen zum C-terminalen Ende auf.
  8. Welche Co-Faktoren (Co-Enzyme oder prosthetische Gruppen) oder funktionelle Amino-säuren werden von den folgenden Enzymen/ Enzym- bzw. Proteinkomplexen für ihre kata-lytische Aktivität benötigt?
    Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase, Transketolase, Komplex I der Elektronentrans-portkette, Pyruvatcarboxylase, Transaldolase, Nitrat-Reduktase, Aminotransferase (Transaminase), Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex, Myoglobin
  9. Ordnen Sie folgende Begriffe dem Fettsäureaufbau und dem Fettsäureabbau zu.
    NADPH + H+¬, NADH + H+, L-Hydroxyl-CoA, Malonyl-ACP, Acetyl-CoA, D-Hydroxyl-ACP, Mito-chondrien, Cytosol, Acylcarrierprotein, β-Oxidation
  10. Erläutern Sie das Prinzip der SDS-Gelelektrophorese.

Jede Aufgabe wird mit 10 Punkten bewertet!
(Um Diskussionen zwecks „Hier wäre noch ein Punkt und damit hätte ich bestanden!“ rechnet sie auf jede erreichte Punktzahl nochmal 5 Punkte drauf.)

Biochemie WS 2015

  1. Welche Reaktion katalysiert die RuBisCo? Nennen Sie die Produkte der Photorespiration und des Calvinzyklus.
  2. Nennen Sie die Intermediate der Glykolyse der Reihenfolge nach. Erläutern Sie, wieso die Glycerinaldehyd-Dehydrogenase-Reaktion essentiell für die darauffolgenden Schritte der Glykolyse ist.
  3. Glykogen und Stärke sind Speicherstoffe. Wodurch unterscheiden sich die Moleküle, wo werden sie gespeichert?
  4. Erläutern Sie die molekularen Grundlagen des Hämoglobins. Wie kommt es, dass Hämoglobin einerseits in der Lunge Sauerstoff aufnehmen und andererseits diesen an Muskelgewebszellen abgeben kann?
  5. Sie Essen ein Brötchen mit Ei und Schinken. Nennen Sie alle Biomoleküle de verdaut bzw abgebaut werden. Nennen Sie die Stoffwechselwege über diese Metaboliten abgebaut werden.
  6. Zeichnen sie die Strukturformel des Tripetids Phenylalanin-Serin-Cystein von N-terminalen zum C-terminalen Ende.
  7. Erläutern Sie welche Reaktionen/Strukturen für die Zugfestigkeit des Kollagens verantwortlich sind.
  8. Erläutern Sie das Prinzip der SDS-Gelelektrophorese.
  9. Welche Organismen und welcher Enzymkomplex ist für die Fixierung von Luftstickstoff verantwortlich?
  10. Nennen Sie je ein Enzym in dem folgende Co-Faktoren oder Aminosäuren an der Reaktion beteiligt sind:
    1. Lysin
    2. TPP
    3. Pyridoxalphosphat
    4. Cystein
    5. NADH

Biochemie Klausur 2015

Dozent: Prof. Piechulla

  1. Nenne alle Intermediate der Glykolyse in Reihenfolge. Warum ist GAPDH essentiell für den nächsten Energie gewinnenden Schritt?
  2. Zeichne das Tripeptid Tyrosin-Cystein-Lysin vom N-terminalen zum C-terminalen Ende.
  3. Glucose-6-phosphat, Acetyl-CoA, Glutamat kommen in welchen Stoffwechselvorgängen als Ausgangsstoffe vor? Je zwei SW-Vorgänge oder Reaktionen nennen.
  4. Nenne 5 Enzymregulationswege mit je einem Beispiel.
  5. Nenne drei essentiell verschiedene Moleküle in denen Häm vorkommt. Beschreibe die Reaktion, die in dem Molekül abläuft und dessen Aufgabe.
  6. Vergleiche mitochondriale mit der plastidären Elektronentransportkette (Produkte, Ausgangsstoffe, Komplexe)
  7. Nenne die Produkte und Cofaktoren der Nitrat- und Nitritreduktase.
  8. Woher kommt die Energie der Thioesterbindung im Acetyl-CoA in der Reaktion des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes?
  9. Definiere Km, Kcat, Vmax und katalytische Effizienz.
  10. Erkläre das Prinzip der Ionenaustausch-Chromatografie.

Stärkenachweis (allgemein)

Bei diesem Versuch handelt es sich lediglich um einen Geschmackstest, d.h. er ist lange nicht so präzise wie die üblichen Tüpfelprobe mit Iod-Kaliumiodid-Lösung, dafür aber einfach, schnell und gefahrlos auch mit Kleinstkindern durchführbar.

Zeit

ca. 10 Minuten

Material & Geräte

Mehl oder Stärke, Getreidekörner (gequollen), Messer, Schneidebrett

Durchführung

  • Die Getreidekörner werden über Nach in Wasser eingeweicht
  • die gequollenen Körner mit einem Meser zerschneiden und beschreiben
  • Probieren und mit Mehl oder Stärke durch probieren vergleichen

Auswertung

Das Innere der Getreidekörner sieht beim Zerschneiden bereits mehlig aus. Die Geschmacksprobe bestätigt dies.

Variante (Tüpfelprobe mit Iod-Kaliumjodidlösung)

In einem Reagenzglas etwas destilliertes Wasser und etwas Stärke mischen und einige Tropfen der Iod-Kaliumjodidlösung (Lugolsche Lösung) hinzugeben. Die Probe verfärbt sich tiefblau und dient als Referenz bzw. Kontrolle für die zu beprobenden Lebensmittel. Mit der Lugolschen Lösung lassen sich ann viele verschiedene Lebensmittel auf ihren Stärkegehalt prüfen. Je mehr Stärke ein Lebensmittel enthält, desto dunkler färbt sich die Lösung.

 

Biochemie Klausur SoSe 2013

  1. Zeichnen Sie das aus 3 Aminosäuren bestehende Peptid Asparagin-Tyrosin-Arganin (mit Strukturformel)
  2. Nennen Sie die für die Bildung der unten aufgeführten Produkte/Verbindungen notwendige funktionelle Gruppen:
    1. Halbacetal
    2. Thioester
    3. Schiffsche Base
    4. Carbonsäureanhydrid
    5. Aldol
  3. Zeichnen Sie die Strukturformel folgender Verbindungen: Fructose-1,6-biphosphat, Phosphoenolpyruvat, Succinat, Malat, Acetyl-CoA
  4. Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen auf, die von der RuBisCo katalysiert werden (Ohne Strukturformeln).
  5. Beschreiben Sie die Funktion und Regulation der Glyogen-Phosphorylase. Gehen Sie auf die Regulation durch Hormone, durch reversible Modifikation und durch Metabolite ein.
  6. Nennen Sie die Intermedite des Harnstoffzyklus der Reihenfolge nach. In welchen Kompartimenten laufen die Reaktionen ab?
  7. Erläutern Sie die Funktionsweise der Na+/K+ ATPase.
  8. Welche Co-Fktoren (Co-Enzyme, prothetische Gruppen) oder funktionelle Aminosäuren werden von den folgenden Enzymen/-Enzym- bzw. Proteinkomplexen für ihre katalytische Aktivität benötigt?
    1. Gylcerinaldehydphosphat-Dehydrogenase
    2. Transketolase, Pyruvatcaroxylase
    3. Transaldolase
    4. Pyruvatdehydrogenase-Komplex
    5. Komplex I der mitochondrialen Elektronentransportkette
  9. Ordnen Sie folgende Begriffe dem Fettsäureaufbau bzw Abbau zu: NADPH + H+, NADH + H+, L-Hydroxyacyl-CoA, Malonyl-ACP, D-Hydroxyacyl-ACP, Mitochondrien, Cytosol, beta-Oxidation, FADH2, Reduktion.
  10. Ordnen Sie folgende Begriffe einander zu (1 von A zu 1 von B)
    1. Atmungskette, Lichtreaktion, Glyoxylatzyklus, Gluconeogenese, Calvin-Cyclus, Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex, Oxidativer Pentosephosphatweg, Photorespiration, Glycogensynthese, Fettsäuresynthese
    2. Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase, UDP-Glucose, Pyruvat-Carbxylase, Dihydrolipoyl-Transacetylase, Malonyl-ACP, NADH-Dehydrogenase-Komplex, 2-Phosphoglycolat, RuBisCO, Photosystem II, Isocitrat-Lyase

Lipidnachweis durch Fettfleckprobe

Mit diesem überaus simplen Versuch können bereits die Kleinsten Fette in Lebensmitteln und am eigenen Körper nachweisen.

Zeit

ca. 10 Minuten

Material & Geräte

  • Löschpapier, Pipetten bzw. Glasstäbe (einen je Testsubstanz)
  • Testsubstanzen z.B.: Butter, Käse, Sahne, Speiseöl, (echte) Vollmilch, fettarme Milch

Durchführung

  • Die Testsubstanz wird mittels Piipette/Glasstab auf das Löschpapier getropft, bzw. verrieben
  • Das Löschpapier wird getrocknet und die Ergebnisse verglichen.
  • Man kann auch mit Fingern, Nasen oder Haaren versuchen Fettflecke zu produzieren
  • Die produzierten Fettflecke lassen sich (mit relativ guter Genauigkeit) auch niach ihrer Inensität sortieren. (Sahne –> Vollmilch –> fettarme Milch)

Auswertung

Es bilden sich die typischen Fettflecke, die nach dem trocknen meist auch sehr gut zu erkennen sind. Je höher der Fettgehalt der Probe, desto durchsichtiger wird darüber hinaus das Papier. Gleichzeitig kann man auf diese Weise fettige Finger und andere fettige Körperoberflächen nachweisen und schaft so die Verbindung zur Lebenswelt der Teilnehmer, denn jeder kennt sie, die kleinen fettigen Fingerspuren auf den Oberflächen von Smartphones, Fenstern, Tischen und Co.

Hinweise/Ergänzungen

Für diesen Versuch eignet sich dunkles Löschpapier deutlich besser als helles. Dunkles Tonpapier funktioniert auch, wirft weniger Wellen, braucht aber auch deutlich länger zum Trocknen.

 

 

Biochemie Klausur 2014

Dozent: Prof. Piechulla

  1. Bennen Sie die einzelnen Schritte des Citratzyklus.
  2. Skizzieren Sie ein Glukogenmolekül (mit Strukturformel), wo wird Glukogen gespeichert?
  3. Benennen Sie die 4 Schritte der beta-Oxidation (mit Strukturformel und Coenzymen)
  4. Zeichnen Sie folgende Aminosäureverbindung (Asparat-Alanin-Leucin)
    1. Aus welchen Biomolekülen besteht ein Brötchen mit Margarine und Schinken?
    2. Benennen Sie die Wege über welche diese abgebaut werden.
  5. Erläutern Sie die Funktion der allosterischen Regulation am Beispiel des Sauerstofftransportes von Hämoglobin.
  6. Wie bewirkt NADH in der Zelle die ATP-Synthese.
  7. Definieren Sie folgende Parameter von Enzymen: Km, Kcat, vmax, katalytische Effizienz.
  8. Nennen Sie Enzyme in denen folgende Coenzyme, bzw. Aminosäuren eine Rolle spielen: Lysin, NADH, Cytosin, Thiaminpyrophosphat u. a. )
  9. Erklären Sie das Prinzip der SDS- Gelelektrophorese

 

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pH-Wert-Farborgel mit Rotkohl

Indikator Rotkohlsaft: Links sauer, rechts alkalisch

oder wie man Rotkohl gelb, blau und grün färbt

Zeit

ca. 30 Minuten

Material & Geräte

  • Rotkohl, Messer, Schneidebrett, 8 Reagenzgläser mit Reagenzglasständer, Leitungswasser, Herd
  • Reagenzien: Zitronensaft (oder Entkalkerlösung), Haushaltsessig, Leitungswasser, Kernseife in Spiritus oder Ethanol, Kernseife in Wasser, Kaisernatron-Lösung (gesättigt mit Bodensatz), Vollwaschmittel-Lösung (gesättigt mit Bodensatz), Sodalösung (gesättigt mit Bodensatz)

Durchführung

  • Rotkohl klein schneiden und mit wenig Wasser kochen, abkühlen lassen und filtrieren
  • einie Milliliter Rotkohlsaft (etwa daumenbreit) zu gleichen Anteilen in die 8 Reagenzgläser füllen
  • die gleiche Menge an Reagenzien hinzugeben
  • kurz schütteln

Auswertung

Indikator Rotkohlsaft: Links sauer, rechts alkalisch
Indikator Rotkohlsaft: Links sauer, rechts alkalisch (Bild: Supermartl/Wikimedia Commons, CC-Lizenz)

Rotkohlsaft ist eine Indikatorlösung, also ein Farbstoff, der je nach p-H-Gehalt seine Farbe ändert. Verantwortlich dafür sind die Anthozyane. Die Farbskala des Rotkohls reicht dabei von Rot über Lila und Kornblumenblau bis hin zu Grün und Gelb. Gelb ist übrigens eine Farbe, die die irreversible Zerstörung des roten Farbstoffs anzeigt. Bei Zugabe von Säure wird er dann nicht wieder rot.

Hinweise

  • Wenn man zu verdünnte Alkalien nimmt, wird die Lösung nur grün.
  • Das Gelbwerden dauert etwas länger. Geduld haben!
  • Man kann zum Rotkohlsaft auch größere Menge Mineralwasser hingießen, da die Kohelnsäure ausgast, verändert sich auch hier aufgrund des abnehmenden Säuregehaltes die Färbung.

 

Parfüm aus Lavendelblüten

Zeit

10 Minuten + 1-2 Wochen Wartezeit

Material & Geräte

  • mehrere Esslöffel echte Lavendelbüten (Lavandula angustifolia), 98% Ethanol in ausreichender Menge sauberes und luftdicht schließendes Schraubdeckelglas (Marmeladenglas)
  • feines Sieb, Flakons

Durchführung

  • Blütenblätter, gern auch samt Stielen in den Glasbehälter füllen, sowiel Ethanol hinzugeben, dass alles sicher bedeckt ist. Glas Luftdicht verschließen.
  • 1-2 Wochen an einer dunklen und kühlen Stelle stehen lassen. Ab und an gut durchschütteln.
Lavendelfeld
Lavendelfeld

Auswertung

Die ätherischen Öle des Lavendels treten in die Alkoholphase über.

Hinweise

  • Da der Versuch recht lange dauert, eignet er sich nicht für eine einzelne Unterrichtsstunde, aber „Zubereitung“ in der einen Woche und dann im Wochenrhythmus kontrollieren, funktioniert super.
  • Es ist egal ob frische oder getrocknete Lavendelblätter verwendet werden.
  • Man kann das Parfüm auch filtrieren und dann in kleine Flakons abfüllen, diese sollten dann weiterhin kühl und dunkel gelagert werden, damit der Duft erhalten bleibt. MIt Phantasienamen versehen auch ein schönes Mitbringsel für die Eltern (v.a. zu Weihnachten)

 

Biochemie – Klausur #2

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Dozent: Prof. Piechulla

  1. Schreiben Sie die Schritte der Glykolyse (Glukose bis Pyruvat) einschließlich der Enzyme auf.
  2. Welche Methoden finden bei der Proteomanalyse Anwendung? Geben Sie die charakteristischen Eigenschaften an, nach welchem Prinzip die Proteine getrennt werden.
  3. a) Ethanol wird zu Acetaldehyd umgewandelt. Schreiben die die kompletteReaktionsgleichung auf und nennen Sie das Enzym, das diese Reaktion katalysiert.
    B) Wie kann mit Hilfe des Photometers die Enzymaktivtät bestimmt werden? Nennen Sie die Testbedingungen.
  4. Beschreiben Sie die Reaktion des Nitrogenase-Komplexes im Detail. (Berücksichtigen Sie die Redoxpotentiale und Co-Faktoren)
  5. Nennen Sie Ketonkörper. Unter welchen physiologischen Bedingungen werden sie gebildet?
  6. Welche Methoden kennen Sie zur Bestimmung der
    a) Aminosäurezusammensetzung
    b) Aminosäuresequenz
    c) n-terminierten Aminosäure
  7. Erläutern Sie die Begriffe Allosterie und kovalente Modifikation. Geben Sie mindestens ein Beispiel.
  8. Welche Begriffe gehören zum Fettabbau und welche zum Fettsäureabbau?
    NADPH + H+, NADH + H+, Hydroxyacyl-CoA, Malonyl-ACP, Acetyl-CoA, D-Hydroxyacyl-ACP, Mitochondrien, Cytosol, Acylcarrierprotein, Beta-Oxidation

Biochemie – Klausur SS 2011

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Dozent: Prof. Piechulla

  1. Nennen Sie die Bausteine für die Purin- und Pyrimidinsynthese.
  2. Welcher Komplex ist für die Fixierung von Luftstickstoff verantwortlich? Erklären Sie detailliert, warum für das Fixieren von einem N2 16 ATP benötigt werden.
  3. Schreiben Sie die Reaktionen der Betaoxidation ausgehend von Buttersäure auf. (Namen der Intermediate, und Co-Faktoren, Strukturformeln nicht notwendig, wären aber hilfreich)
  4. A) Schreiben Sie die Reaktionsgleichung/en auf, die von RuBisCO katalysiert werden.
    B) Nennen Sie die Intermediate von den primären Produkten der RuBisCO bis zu Triosephoshaten in richtiger Reihenfolge
  5. Schreiben Sie die Strukturformel des Tripeptids  „Methionin-Phenylalanin-Arginin“ vom n-terminalen zum c-terminalen Ende auf.
  6. Beschreiben Sie die Regulation vom Glycogenauf und –abbau. Gehen Sie auf die Regulation durch Hormone, durch reversible Modifikatoren und durch Metabolite ein.
  7. Beschreiben Sie das Prinzip der Proteomanalyse.
  8. Definieren Sie Km, Kcat, vmax und katalytische Effizienz.
  9. Nennen Sie die Komplexe (inklusive der Co-Faktoren) der mitochondrialen Elektronentransportkette der Reihenfolge nach (beginnend mit NADH+H+)
  10. A) welche Zellen produzieren Antikörper?
    B) Nennen Sie 5 Immunglobulinklassen.

Biochemie – Modulprüfung SS 10

Dozent: Prof. Piechulla

  1. Zeichnen Sie die Strukturformel von ATP und Acetyl-CoA (CoA als „CoA“), kennzeichnen Sie die energiereichen Verbindungen und nennen Sie den Bindungsnamen.
  2. Welches sind die Reaktionsprodukte aus folgenden Reaktionen?
    1. Alkohol + Alkohol
    2. Alkohol + Säure
    3. Alkohol + Aldehyd und Alkohol + Keton
    4. Amin + Carbonsäure
    5. Thioalkohol + Carbonsäure
    6. Keton + Amin
    7. Säure + Säure
  3. Nennen Sie den Co-Faktor und/oder die prosthetische Gruppe folgender Enzyme: Pyruvar-Dehydrogenase-Komplex, Komplex I der ETK, Transketolase, Transaldolase, Transaminase, Nitrat-Reduktase-Komplex, Myoglobulin, Pyruvat-Carboxylase (dort waren noch mehr, kann sich jemand dran erinnern?)
  4. Zeichnen Sie die Verbindung von Phenylalanin, Threonin und Isoleucin (Strukturformel). Wie heißt die Verbindung zwischen den AS?
  5. Ordnen Sie die Begriffe zu: (leider fehlen hier die Begriffe, wichtig war es jedoch die unterschiedlichen Isolationsmechanismen von Proteinen zu kennen)
  6. Zeichnen Sie die Struktur des, für die Aufnahme des H+ wichtigen Teils von NAD+ zu NADH.
  7. Beschreiben Sie den Zustand des Glykogen-Regulation am Morgen vor dem Frühstück.
  8. Welche Reaktion bewirkt RuBisCO? Inkl. Strukturformel.
  9. Was sind Ausgangsstoff, Intermediate, Produkt und Enzyme der Glykolyse? (Keine Strukturformeln angeben.)
  10. Wie kommt es, dass Hämoglobin an der Lunge Sauerstoff aufnehmen kann und im Gewebe wieder abgibt?

Es handelt sich hierbei um ein Gedächtnisprotokoll, bei dem leider nicht nur die oben erwähnten Lücken enthalten sind, sondern leider auch 3 Fragen fehlen. Wer also noch weitere Infos zu dier Prüfung hat, sei hiermit herzlich gebeten alle an seinem Wissen teilhabe zu lassen.

 

Biochemie – Test SS 09

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Dozent: Prof. Piechulla

  1. Nennen Sie die Strukturformel von Acetyl-CoA. Wo steckt energiereiche Bindung drin? Wie heißt sie? Was kann alles aus Acetyl-CoA entstehen?
  2. Hormonelle Regulation des Glykogenabbaus und -synthese erklären.
  3. Allosterie an einem Beispiel erklären.
  4. Welche Enzymregulationen gibt es?
  5. TCC aufschreiben. Intermediate, Enzyme und Co- Faktoren nennen.
  6. Was ist PMK? Am Beispiel der Mitochondrien erklären. Woraus lässt sich PMK berechnen?
  7. Welche Co- Faktoren oder prosthetische Gruppen benötigen folgende Enzyme:
    – Glycerinaldehydphosphat- Dehydogenase
    – Transketolase
    – Transaldolase
    – Pyruvatcarboxylase
    – Pyruvatdehydrogenase
    – Acetyl-CoA-Carboxylase
    – Nitrat- Reduktase
  8. Welche Bindungen entstehen, folgendes kombiniert wird:
    – Alkohol und Alkohol
    – Alkohol und Säure
    – Aminogruppe und Ketogruppe
    – Zucker und Zucker
    – Ribose und Adenin

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Biochemie – Test 2 (SS 09)

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Dozent: Prof. Piechulla

  1. Welche Kräfte bewerkstelligen die Enzym-Substrat-Bildung?
  2. Wie ist die spezifische Enzymaktivität definiert?
  3. Nennen Sie das Lambert- Beersche Gesetz!
  4. Was versteht man unter kompetitive Hemmung?
  5. Nennen Sie vier generelle Möglichkeiten der Enzymregulation!
  6. Schreiben Sie die Strukturformel der funktionellen Gruppe des NADH2 auf!
  7. Nennen Sie die Zwischenprodukte der Glykolyse!
  8. Über welche besondere Verbindung läuft die Transaldolasereaktion ab? Welche Aminosäure des Enzyms nimmt an der Reaktion teil?
  9. Nennen Sie drei Co-Faktoren des Pyrovat- Dehydrogenase- Komplexes!
  10. Nennen Sie Zwischenprodukte des Tricarbonsäure – Zyklus!

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Biochemie – Rechentest WS 00/01

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Dozent: Prof. Piechulla

  1. Stellen Sie 100 ml einer 25 mM Mg-Stammlösung aus MgCl2 x H2O (MW: 203,3 g/mol) her!
  2. Wieviel Gramm müssen Sie abwiegen, wenn Sie 15 ml einer 125 mM NaCl-Lösung herstellen sollen? (MW NaCl: 58,44g/mol)? Wieviel Gramm NaCl befinden sich in einer 75 mM Lösung?
  3. Sie haben eine 72 %ige Stammlösung. Stellen Sie davon eine 3 %ige Lösung her.
    a) Berechnen Sie den Verdünnungsfaktor.
    b) Welche Volumina müssen Sie pipettieren, wenn Sie ca. 200ml der 3 %igen Lösung herstellen sollen?
  4. Stellen Sie ausgehend von absolutem Alkohol (Ethanol) 15ml einer 80%igen Alkohollösung her. Welche Volumina müssen Sie pipettieren?
  5. Weiterlesen